表位

表位

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定義

表位(epitope)又叫抗原決定基(antigenicdeterminant),指被抗原受體TCR和BCR特異性識別的抗原部分。一般來說,只有位於抗

抗原表位抗原表位
原物質表面的表位易與抗原識別受體或抗體結合,稱功能性表位。而位於分子內部的表位無免疫原性,稱隱藏性表位。表位的結構有兩類,即構象表位和線性表位。抗原決定基(antigenicdeterminant)是存在於抗原分子表面決定抗原特異性的特殊化學基團,又稱表位(epitope)。抗原分子的決定基大小不同,可由數個胺基酸或糖基組成,最小的抗原只含有4~6個胺基酸殘基或糖基。不同胺基酸殘基排列不同,有的呈線性或連續性排列,有的呈摺疊狀肽鏈。其中有很多決定基被掩蓋在內部稱隱性決定基(無功能決定基);決定基被免疫細胞識別,啟動免疫應答或與抗體結合,這種決定基稱為功能性決定基。對於血清免疫檢驗學來說,了解決定基的數量是很重要的。Seal提出一個估計的方法,即每5000dalton就有一個決定基。[道爾頓dalton一道爾頓相當於1.661×10-24(=Avogadro數之倒數)g,一個分子的質量,用道爾頓單位表示時,其值相當於分子量]

抗原表位

抗原表位(英語:antigenicepitope),簡稱“表位”,也稱為“抗原決定簇”(antigenicdeterminant),是指抗原表面上決定抗原特異性的化學基團。抗原表位可被免疫系統(尤其是抗體B細胞或者T細胞)所識別。抗體中能識別抗原表位的區域叫做“互補位”或“抗體決定簇”。儘管通常抗原表位是指外來蛋白質等物質的其中一部分,但只要能被自身免疫系統所識別的表位,也被歸為抗原表位。
蛋白質抗原的表位根據它們的結構以及與互補位的互動作用,被分為構象表位線性表位這兩種類型[1]。其中構象表位有抗原胺基酸序列中的不連續部分組成,因此互補位和抗原表位的互動作用是基於表面的三位特徵和形狀,或者是抗原的三級結構。大部分的抗原表位都屬於構象表位。與此相反,線性表位是由一段連續的抗原胺基酸序列構成,與抗原的互動作用的基礎是其一級結構。

功能

T細胞表位

T細胞抗原表位出現在抗原呈現細胞上,這種抗原將會和主要組織相容性複合體(MHC)相結合。由I型主要組織相容性複合體所呈現的T細胞抗原表位通常是由8至11個胺基酸長度的多肽,而II型主要組織相容性複合體所呈現的T細胞抗原表位相對更長,由13-17個胺基酸組成[2],而非經典組要組織相容性複合體則呈現非多肽類的抗原表位,

抗原表位抗原表位
例如糖脂

交叉反應
抗原表位有時候會發生交叉反應,這一特點通過抗獨特型抗體的調控,被免疫系統所利用。這一理論最初是由諾貝爾獎獲得者尼爾斯·傑尼所提出的。如果抗體和某個抗原的表位結合,這一互補區會變成抗原表位被另一個抗體所捕獲。如果第二個抗體是一個IgM類型的抗體,則這一結合會提升免疫系統的回響;而如果第二個抗體是IgG類型的抗體,則這一結合會降低免疫系統的回響。
抗原表位的繪製
主條目:抗原表位作圖
抗原表位可以通過蛋白質陣列文庫等技術進行繪製。同時,目前正在大力開發一些可靠的工具,用於預測蛋白質的抗原表位。
抗原標記
抗原表位通常會被用於蛋白質組學以及其它基因產品的研究當中。通過DNA重組技術,能夠被普通抗體所識別的編碼抗原表位的基因序列,可以被融合到某段基因當中。其後該表位被合成為蛋白質或者其它基因產品的一部分,上面的抗原表位標記會被抗體或者其它基因產品,使得定位、提純以及進一步的分子鑑定等實驗室技術變得可行。用於該目的的抗原表位通常為Myc標記HA標記FLAG標記GST標記6xHis標記[3]以及OLLAS標記[4]。

免疫系統

免疫系統/ 免疫學

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