α-胺基酸

α-胺基酸

胺基酸(amino acid)既含氨基又含酸性基團的有機化合物,約有20種。生物體中絕大多數是帶羧基的胺基酸。α胺基酸是蛋白質的主要組分,是生物體中最重要的胺基酸。胺基酸是一種兩性化合物,對維持生物體酸鹼平衡有很大作用,在各種生物體中還普遍存在著結構和功能很不相同的游離胺基酸。

合成

組成蛋白質的大部分胺基酸是以埃姆登-邁耶霍夫(Embden-Meyerhof)途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族胺基酸、組氨酸,前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關,後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的胺基酸,動物有一部分胺基酸不能在體內合成(必需胺基酸)。必需胺基酸一般由碳水化合物代謝的中間物,經多步反應(6步以上)而進行生物合成的,非必需胺基酸的合成所需的酶約14種,而必需胺基酸的合成則需要更多的,約有60種酶參與。生物合成的胺基酸除作為蛋白質的合成原料外,還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面,胺基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解,或由於脫羧轉變成胺後被分解。

分類

20種蛋白質胺基酸在結構上的差別取決於側鏈基團R的不同。通常根據R基團的化學結構或性質將20種胺基酸進行分類

根據側鏈基團的極性

非極性胺基酸(疏水胺基酸)8種

極性胺基酸(親水胺基酸):

胺基酸 胺基酸

根據化學結構

脂肪族胺基酸:

芳香族胺基酸:苯丙氨酸、酪氨酸

雜環族胺基酸:組氨酸、色氨酸

雜環亞胺基酸:脯氨酸

從營養學的角度

1、必需胺基酸(essential amino acid): 指人體(或其它脊椎動物)不能合成或合成速度遠不適應機體的需要,必需由食物蛋白供給,這些胺基酸稱為必需胺基酸。成人必需胺基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%~37%。共有8種其作用分別是:

賴氨酸:促進大腦發育,是肝及膽的組成成分,能促進脂肪代謝,調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢,防止細胞退化;

色氨酸:促進胃液及胰液的產生;

苯丙氨酸:參與消除腎及膀胱功能的損耗;

蛋氨酸(甲硫氨酸):參與組成血紅蛋白、組織與血清,有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能;

蘇氨酸:有轉變某些胺基酸達到平衡的功能;

異亮氨酸:參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝;腦下腺屬總司令部作用於甲狀腺、性腺;

亮氨酸:作用平衡異亮氨酸;

纈氨酸:作用於黃體、乳腺及卵巢。

2、:

精氨酸:精氨酸與脫氧膽酸製成的複合製劑(明諾芬)是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。

組氨酸:可作為生化試劑和藥劑,還可用於治療心臟病,貧血,風濕性關節炎等的藥物。

人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸,但通常不能滿足正常的需要,因此,又被稱為半必需胺基酸或條件必需胺基酸,在幼兒生長期這兩種是必需胺基酸。人體對必需胺基酸的需要量隨著年齡的增加而下降,成人比嬰兒顯著下降。(近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需胺基酸)

3、非必需胺基酸(nonessentialamino acid):指人(或其它脊椎動物)自己能由簡單的前體合成,不需要從食物中獲得的胺基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等胺基酸。

縮寫符號

名稱 三字元號 單字元號
丙氨酸 Ala A
精氨酸 Arg R
天冬氨酸 Asp D
半胱氨酸 Cys C
谷氨醯胺 Gln Q
谷氨酸 Glu E
組氨酸 His H
異亮氨酸 Ile I
甘氨酸 Gly G
名稱 三字元號 單字元號
天冬醯胺 Asn N
亮氨酸 Leu L
賴氨酸 Lys K
甲硫氨酸 Met M
苯丙氨酸 Phe F
脯氨酸 Pro P
絲氨酸 Ser S
蘇氨酸 Thr T
色氨酸 Trp W
名稱 三字元號 單字元號
酪氨酸 Tyr Y
纈氨酸 Val V

性質

無色晶體,熔點極高,一般在200℃以上。不同的胺基酸其味不同,有的無味,有的味甜,有的味苦,谷氨酸的單鈉鹽有鮮味,是味素的主要成分。各種胺基酸在水中的溶解度差別很大,並能溶解於稀酸或稀鹼中,但不能溶於有機溶劑。通常酒精能把胺基酸從其溶液中沉澱析出。

紫外吸收性質

胺基酸 胺基酸

胺基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。

20種Pr——AA在可見光區域均無光吸收,在遠紫外區([R]; pH>pK′時,[R]>[R±]>[R]; pH=pI時,淨電荷為零,[R]=[R]; pH pI時,淨電荷為“-”。

基本反應檢測

1、茚三酮反應(ninhydrin reaction)

試劑 顏色 備註

茚三酮(弱酸環境加熱) 紫色(脯氨酸、羥脯氨酸為黃色) (檢驗α-氨基)

丙氨酸 丙氨酸

2、坂口反應 (Sakaguchi reaction)

α-萘酚+鹼性次溴酸鈉 紅色

(檢驗胍基 精氨酸有此反應)

3、米隆反應(又稱米倫氏反應)

HgNO+HNO熱 紅色 (檢驗酚基 酪氨酸有此反應,未加熱則為白色)

4、Folin-Ciocalteau反應(酚試劑反應)

磷鎢酸-磷鉗酸 藍色 (檢驗酚基 酪氨酸有此反應)

5、黃蛋白反應

濃硝酸煮沸 黃色 (檢驗苯環 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反應)

6、Hopkin-Cole反應(乙醛酸反應)

加入乙醛酸混合後徐徐加入濃硫酸 乙醛與濃硫酸接觸面處產生紫紅色環 (檢驗吲哚基 色氨酸有此反應)

7、Ehrlich反應

胺基酸 胺基酸

P-二甲氨基苯甲醛+濃鹽酸 藍色 (檢驗吲哚基 色氨酸有此反應)

8、硝普鹽試驗

Na(NO)Fe(CN)*2HO稀氨水 紅色 (檢驗巰基 半胱氨酸有此反應)

9、Sulliwan反應

1,2萘醌、4磺酸鈉+NaSO 紅色 (檢驗巰基 半胱氨酸有此反應)

10、Folin反應

1,2萘醌、4磺酸鈉在鹼性溶液 深紅色 (檢驗α-胺基酸)

肽鍵(peptide bond):一個胺基酸的羧基與另一個胺基酸的氨基縮合,除去一分子水形成的醯胺鍵。

纈氨酸 纈氨酸

肽(peptide):兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連線形成的聚合物。是胺基酸通過肽鍵相連的化合物,蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的胺基酸數目為2個、3個和

4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等,一般含10個以下胺基酸組成的稱寡肽(oligopeptide),由10個以上胺基酸組成的稱多肽(polypeptide),它們都簡稱為肽。肽鏈中的胺基酸已不是游離的胺基酸分子,因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了,因此多肽和蛋白質分子中的胺基酸均稱為胺基酸殘基(amino acid residue)。

亮氨酸 亮氨酸

多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端,分別保留有游離的α-氨基和α-羧基,故又稱為多肽鏈的N端(氨基端)和C端(羧基端),書寫時一般將N端寫在分子的左邊,並用(H)表示,並以此開始對多肽分子中的胺基酸殘基依次編號,而將肽鏈的C端寫在分子的右邊,並用(OH)來表示。已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的胺基酸組成和排列順序被測定了出來,其中不少是與醫學關係密切的多肽,分別具有重要的生理功能或藥理作用。

多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富,具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處於還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中,谷胱甘肽的結構比較特殊,分子中谷氨酸是以其γ-羧基與半胱氨酸的α-氨基脫水縮合生成肽鍵的,且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應,因此有還原型與氧化型兩種穀胱甘肽。

一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑑定,它們大 多具有重要的生理功能或藥理作用,又如一些“腦肽”與機體的學習記憶、睡眠、食慾和行為都有密切關係,這增加了人們對多肽重要性的認識,多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。

異亮氨酸 異亮氨酸

多肽和蛋白質的區別,一方面是多肽中胺基酸殘基數較蛋白質少,一般少於50個,而蛋白質大多由100個以上胺基酸殘基組成,但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線,

除分子量外,還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構,即其空間結構比較易變具有可塑性,而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構,這也是蛋白質發揮生理功能的基礎,因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽,因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是胺基酸的多聚縮合物,而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。 8、環酮、其製備以及其在合成

胺基酸以及各種胺基酸組成的二肽和三肽的吸收與單糖相似,是主動轉運,且都是同Na轉運耦聯的。當肽進入腸黏膜上皮細胞後,立即被存在於細胞內的肽酶水解為胺基酸。因此,吸收入靜脈血中的幾乎全部是胺基酸。

胺基酸的作用

作為機體內第一營養要素的蛋白質,它在食物營養中的作用是顯而易見的,但它在人體內並不能直接被利用,而是通過變成胺基酸小分子後被利用的。即它在人體的胃腸道內並不直接被人體所吸收,而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用,將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或胺基酸後,在小腸內被吸收,沿著肝門靜脈進入肝臟。一部分胺基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質;另一部分胺基酸繼續隨血液分布到各個組織器官,任其選用,合成各種特異性的組織蛋白質。在正常情況下,胺基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等,所以正常人血液中胺基酸含量相當恆定。如以氨基氮計,每百毫升血漿中含量為4~6毫克,每百毫升血球中含量為6.5~9.6毫克。飽餐蛋白質後,大量胺基酸被吸收,血中胺基酸水平暫時升高,經過6~7小時後,含量又恢復正常。說明體內胺基酸代謝處於動態平衡,以血液胺基酸為其平衡樞紐,肝臟是血液胺基酸的重要調節器。因此,食物蛋白質經消化分解為胺基酸後被人體所吸收,抗體利用這些胺基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對胺基酸的需要。

起氮平衡作用

胺基酸 胺基酸

當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時,

攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等,稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和胺基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定範圍內,突然增減食入量時,機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質,超出機體調節能力,平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質,體內組織蛋白依然分解,持續出現負氮平衡,如不及時採取措施糾正,終將導致抗體死亡。

轉變為脂肪

胺基酸分解代謝所產生的a-酮酸,隨著不同特性,循糖或脂的代謝途徑進行代謝。a-酮酸可再合成新的胺基酸,或轉變為糖或脂肪,或進入三羧循環氧化分解成CO和HO,並放出能量。

產生一碳單位

某些胺基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團,包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。

一碳單位具有一下兩個特點:1.不能在生物體內以游離形式存在; 2.必須以四氫葉酸為載體。 能生成一碳單位的胺基酸有:絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸(甲硫氨酸)可通過S-腺苷甲硫氨酸(SAM)提供“活性甲基”(一碳單位),因此蛋氨酸也可生成一碳單位。一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料,是胺基酸和核苷酸聯繫的紐帶。

參與構成酶等

參與構成酶、激素、部分維生素。酶的化學本質是蛋白質(胺基酸分子構成),如澱粉酶、胃蛋白酶、膽鹼脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物,如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由胺基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起著十分重要的作用。

胺基酸需要量

成人必需胺基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%~37%。

在醫療中套用

胺基酸在醫藥上主要用來製備複方胺基酸輸液,也用作治療藥物和用於合成多肽藥物。用作藥物的胺基酸有一百幾十種,其中包括構成蛋白質的胺基酸有20種和構成非蛋白質的胺基酸有100多種。

由多種胺基酸組成的複方製劑在現代靜脈營養輸液以及“要素飲食”療法中占有非常重要的地位,對維持危重病人的營養,搶救患者生命起積極作用,成為現代醫療中不可少的醫藥品種之一。

谷氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等胺基酸單獨作用治療一些疾病,主要用於治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用於提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外胺基酸衍生物在癌症治療上出現了希望。

人體生命活動

甲硫氨酸 甲硫氨酸

胺基酸是構成生物體蛋白質並同生命活動有關的最基本的物質,

是在生物體內構成蛋白質分子的基本單位,與生物的生命活動有著密切的關係。它在抗體內具有特殊的生理功能,是生物體內不可缺少的營養成分之一。

人體構成基本物質之一

作為構成蛋白質分子的基本單位的胺基酸,無疑是構成人體內最基本物質之一。

物質基礎

脯氨酸 脯氨酸

生命的產生、存在和消亡,無一不與蛋白質有關,正如恩格斯所說:“蛋白質是生命的物質基礎,生命是蛋白質存在的一種形式。”如果人體內缺少蛋白質,輕者體質下降,發育遲緩,抵抗力減弱,貧血乏力,重者形成水腫,甚至危及生命。一旦失去了蛋白質,生命也就不復存在

,故有人稱蛋白質為“生命的載體”。可以說,它是生命的第一要素。

蛋白質的基本單位是胺基酸。如果人體缺乏任何一種必需胺基酸,就可導致生理功能異常,影響機體代謝的正常進行,最後導致疾病。同樣,如果人體內缺乏某些非必需胺基酸,會產生機體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要;胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少,血糖升高。又如創傷後胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質。總之,胺基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用:①合成組織蛋白質;②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質;③轉變為碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素,產生能量。

胺基酸食物

含有胺基酸的食物 含有胺基酸的食物

胺基酸含量比較豐富的食物有魚類,像墨魚、

章魚、鱔魚、泥鰍、海參、墨魚、蠶蛹、雞肉、凍豆腐、紫菜、等。另外,像豆類,豆類食品,花生、杏仁或香蕉含的胺基酸就比較多

牛肉、雞蛋、黃豆、銀耳和新鮮果蔬

動物內臟、瘦肉、魚類、乳類、山藥、藕等*玉米中嚴重缺乏賴氨酸

代謝途徑

胺基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條:

主要在肝臟中進行:包括如下幾種過程:

氧化脫氨基:第一步,脫氫,生成亞胺;第二步,水解。生成的HO有毒,在過氧化氫酶催化下,生成HO和O,解除對細胞的毒害。

非氧化脫氨基作用:①還原脫氨基(嚴格無氧條件下);②水解脫氨基;③脫水脫氨基;④脫巰基脫氨基;⑤氧化-還原脫氨基,兩個胺基酸互相發生氧化還原反應,生成有機酸、酮酸、氨;⑥脫醯胺基作用。

轉氨基作用。轉氨作用是胺基酸脫氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外,大部分胺基酸都能參與轉氨基作用。α-胺基酸和α-酮酸之間發生氨基轉移作用,結果是原來的胺基酸生成相應的酮酸,而原來的酮酸生成相應的胺基酸。

聯合脫氨基:單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基,單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體藉助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基:1、以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。胺基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上,生成相應的α-酮酸和Glu,然後在L-Glu脫氨酶催化下,脫氨基生成α-酮戊二酸,並釋放出氨。2、通過嘌呤核苷酸循環的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。

生物體內大部分胺基酸可進行脫羧作用,生成相應的一級胺。胺基酸脫羧酶專一性很強,每一種胺基酸都有一種脫羧酶,輔酶都是磷酸吡哆醛。胺基酸脫羧反應廣泛存在於動、植物和微生物中,有些產物具有重要生理功能,如腦組織中L-Glu脫羧生成r-氨基丁酸,是重要的神經遞質。His脫羧生成組胺(又稱組織胺),有降低血壓的作用。Tyr脫羧生成酪胺,有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒,體內有胺氧化酶,能將胺氧化為醛和氨。

因此,胺基酸在人體中的存在,不僅提供了合成蛋白質的重要原料,而且對於促進生長,進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種,人體的正常生命代謝就會受到障礙,甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。

對應密碼子表

密碼子(codonm),RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組,在蛋白質合成時,代表某一種胺基酸。科學家已經發現,信使RNA在細胞中能決定蛋白質分子中的胺基酸種類和排列次序。也就是說,信使RNA分子中的四種核苷酸(鹼基)的序列能決定蛋白質分子中的20種胺基酸的序列。鹼基數目與胺基酸種類、數目的對應關係是怎樣的呢?為了確定這種關係,研究人員在試管中加入一個有120個鹼基的信使RNA分子和合成蛋白質所需的一切物質,結果產生出一個含40個胺基酸的多肽分子。可見,信使RNA分子上的三個鹼基能決定一個胺基酸。

密碼子表:

第一個字母 第二個字母 第三個字母
U C A G
U 苯丙氨酸 絲氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 U
U 苯丙氨酸 絲氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 C
U 亮氨酸 絲氨酸 終止 終止 A
U 亮氨酸 絲氨酸 終止 色氨酸 G
C 亮氨酸 脯氨酸 組氨酸 精氨酸 U
C 亮氨酸 脯氨酸 組氨酸 精氨酸 C
C 亮氨酸 脯氨酸 谷氨醯胺 精氨酸 A
C 亮氨酸 脯氨酸 谷氨醯胺 精氨酸 G
A 異亮氨酸 蘇氨酸 天冬醯胺 絲氨酸 U
A 異亮氨酸 蘇氨酸 天冬醯胺 絲氨酸 C
A 異亮氨酸 蘇氨酸 賴氨酸 精氨酸 A
A 甲硫氨酸 蘇氨酸 賴氨酸 精氨酸 G
A (起始)
G 纈氨酸 丙氨酸 天冬氨酸 甘氨酸 U
G 纈氨酸 丙氨酸 天冬氨酸 甘氨酸 C
G 纈氨酸 丙氨酸 谷氨酸 甘氨酸 A
G 纈氨酸 丙氨酸 谷氨酸 甘氨酸 G
G (起始)

物化信息

概述

中文名稱:胺基酸

中文別名:

英文名稱:Amino Acids

英文別名:Aminosyn; Amino acids, corn gluten; Corn gluten amino acids; Travasol; AMI-U-II; Albumaid X; Alkyl amino acid; Aminess 5.2% essential amino acids w/ histadine; Amino Acid Blend; Amino acids solution, Moripron-F; Aminocarboxylic acids; Aminogen G;

Aminomix; Aminosyn 10%; Aminosyn 10% (ph6); Aminosyn 3.5%; Aminosyn 3.5% in plastic container; Aminosyn 5%; Aminosyn 7%; Aminosyn 7% (ph6);

CAS:65072-01-7

EINECS:-

分子式:RCHNHCOOH

性質

含有一個氨基和羧基的有機化合物。通式是:HN·R·COOH。無色晶體,熔點相當多。既有胺的性質,又有羧酸的性質。根據氨基在碳鏈上距離末端羧基的位置,可分為α-、β-、γ-、ω-等胺基酸。

相關詞條

相關搜尋

熱門詞條

聯絡我們