簡介
英文名稱：penicillin-binding protein青黴素結合蛋白（PBPs）是在某些人體記憶體在的蛋白質，能夠和青黴素特異性結合，使青黴素具有完全的抗原性
青黴素結合蛋白研究進展
青黴素結合蛋白(PBPs)是廣泛存在於細菌表面的一種膜蛋白，是β_內酞胺類抗生素的主要作用靶位。不同細菌其種類及含量均不相同。但各種菌種的PBPs又有許多類似的結構與功能，在細菌生長、繁殖中發揮重要作用。PBPs結構與數量的改變是產生細菌耐藥的一個重要機制。現今，各類抗生素雖種類繁多，但在耐藥菌的治療中仍缺乏有效手段。因此近年來圍繞PBPs開展了大量的研究工作，試圖從分子結構與基因水平認識PBPs，探求細菌耐藥的機制，企圖獲得更有效的治療手段。青黴素結合蛋白研究簡史及基本概念
儘管臨床上很早就開始套用青黴素，但到20世紀50年代，人們才認識到青黴素是通過干擾細菌的表面結構而起作用的。60年代，細菌細胞壁的結構被闡明，為人們認識青黴素作用機制及PBPs奠定了基礎。1972年Suginak . Blumberg和Stro minge:發現青黴素結合蛋白，用放射性同位素標記的青黴素可以標出細菌表面的PBPs，但後來的研究發現並非所有PBP均是青黴素作用的致命靶位。所有細菌都含有多種青黴素結合蛋白，不同菌屬其PBPs含量、種類各不相同，不同的抗生素通過與不同的PBP蛋白結合而產生不同的抗菌活性。因此，與不同PBP結合的抗生素可聯合套用，往往產生協同作用。每個菌種都有一套特異的PBPs，稱PBPs譜。在一種菌種中PBPs按分子量大小排序，分別稱PBP1、PBP2、PBP3。PBP1為分子量最大的一種。不同菌屬PBPs的生理功能很相近，而且分子結構上也有其相關及相似性。PBPs含量很少，僅占細胞膜蛋白總量的1%，不同PBP含量變化很大，如大腸桿菌中高分子的PBP1、PBP2和PBP3量很少，而低分子PBPS和PBP6卻占PBPs量的70%—90%。各種PBP與抗生素親和力相差亦很大。親和力大小一般用I50表示； I50指使14C一青黴素G結合減少50%時該抗生素濃度，其值越高，示藥物親和力越小。
