胺基酸的發現
第一個被發現的胺基酸是在1806年,由法國化學家在蘆筍裡面分離出了天冬氨酸,而後陸續有幾個胺基酸被單獨發現,而最後確立胺基酸的命名則是在1900年左右通過化學家在實驗室水解不同的蛋白,得到了很多種不同的胺基酸,就是有一個氨基一個羧基和一個側鏈的結構的物質。1820年在蛋白質的水解產物中發現了結構最簡單的甘氨酸，到1940年已發現自然界中有20種左右的胺基酸。
1806年首次發現天門冬氨酸,1935年發現最後一種胺基酸蘇氨酸,賴氨酸是 Drech-sel 於1889年首先從酪蛋白上分離出來的。
工業發展歷史
世界上最早從事胺基酸工業化生產的是日本味之素公司的創造人菊地重雄。菊地20世紀40年代初在實驗室中偶然發現：在海帶浸泡液中可提取出一種白色針狀結晶物。該物質具有強烈鮮味，分析結果表明它是谷氨酸的一種鈉鹽。菊地重雄最後終於找到一種工業化生產味之素的新途徑即利用小麥粉加工澱粉後剩下的 “麵筋”為原料，首先用鹽酸將其水解得到谷氨酸，然後加入純鹼中和即可得到食品級的谷氨酸鈉。谷氨酸是世界上第一個工業化生產的胺基酸單一產品。
此後，科學家利用蛋白質水解法可將羽毛、人發、豬血等原料水解成為胺基酸，但這些胺基酸多為“DL混合型胺基酸”其拆分十分困難。
在60年代確立的工業微生物發酵法使胺基酸工業開始起飛。此後許多種常用胺基酸品種（其中包括：谷氨酸、賴氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物發酵法生產，從而使其產量大增，成本大為下降。
理化性質
物理性質
胺基酸為無色晶體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多。α一胺基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉鹽和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。胺基酸一般易溶於水、酸溶液和鹼溶液中，不溶或微溶於乙醇或乙醚等有機溶劑。胺基酸在水中的溶解度差別很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100 g水中酪氨酸僅溶解0.045 g，但在熱水巾酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在，因為它們極易溶於水，因潮解而難以製得結晶。
(1) 色澤和顏色 各種常見的胺基酸易成為無色結晶，結晶形狀因胺基酸的結構不同而有所差異。如L一谷氨酸為四角柱形結晶，D一谷氨酸則為菱形片狀結晶。
(2) 熔點 胺基酸結晶的熔點較高，一般在200～300℃，許多胺基酸在達到或接近熔點時會分解成胺和CO。
(3)溶解度 絕大部分胺基酸都能溶於水。不同胺基酸在水中的溶解度有差別，如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大，酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種胺基酸都能溶於強鹼和強酸中。但胺基酸不溶或微溶於乙醇。
(4) 味感 胺基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、成等。其味感的種類與胺基酸的種類、立體結構有關。從立體結構上講，一般來說，D一型胺基酸都具有甜味，其甜味強度高於相應的L一型胺基酸。
(5)紫外吸收特性 各種常見的胺基酸對可見光均無吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區具有明顯的光吸收現象。而大多數蛋白質中都含有這3種胺基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280hm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質的含量。
胺基酸 胺基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。20種Pr——AA在可見光區域均無光吸收，在遠紫外區（[R]; pH>pK′時，[R]>[R±]>[R]; pH=pI時，淨電荷為零，[R]=[R]; pH pI時，淨電荷為“-”。
對應密碼子表
密碼子（codonm），RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質合成時，代表某一種胺基酸。科學家已經發現，信使RNA在細胞中能決定蛋白質分子中的胺基酸種類和排列次序。也就是說，信使RNA分子中的四種核苷酸(鹼基)的序列能決定蛋白質分子中的20種胺基酸的序列。鹼基數目與胺基酸種類、數目的對應關係是怎樣的呢？為了確定這種關係，研究人員在試管中加入一個有120個鹼基的信使RNA分子和合成蛋白質所需的一切物質，結果產生出一個含40個胺基酸的多肽分子。可見，信使RNA分子上的三個鹼基能決定一個胺基酸。
密碼子表：
| 第一個字母 | 第二個字母 | 第三個字母 | |||
| U | C | A | G | ||
| U | 苯丙氨酸 | 絲氨酸 | 酪氨酸 | 半胱氨酸 | U |
| U | 苯丙氨酸 | 絲氨酸 | 酪氨酸 | 半胱氨酸 | C |
| U | 亮氨酸 | 絲氨酸 | 終止 | 終止 | A |
| U | 亮氨酸 | 絲氨酸 | 終止 | 色氨酸 | G |
| C | 亮氨酸 | 脯氨酸 | 組氨酸 | 精氨酸 | U |
| C | 亮氨酸 | 脯氨酸 | 組氨酸 | 精氨酸 | C |
| C | 亮氨酸 | 脯氨酸 | 谷氨醯胺 | 精氨酸 | A |
| C | 亮氨酸 | 脯氨酸 | 谷氨醯胺 | 精氨酸 | G |
| A | 異亮氨酸 | 蘇氨酸 | 天冬醯胺 | 絲氨酸 | U |
| A | 異亮氨酸 | 蘇氨酸 | 天冬醯胺 | 絲氨酸 | C |
| A | 異亮氨酸 | 蘇氨酸 | 賴氨酸 | 精氨酸 | A |
| A | 甲硫氨酸(起始) | 蘇氨酸 | 賴氨酸 | 精氨酸 | G |
| G | 纈氨酸 | 丙氨酸 | 天冬氨酸 | 甘氨酸 | U |
| G | 纈氨酸 | 丙氨酸 | 天冬氨酸 | 甘氨酸 | C |
| G | 纈氨酸 | 丙氨酸 | 谷氨酸 | 甘氨酸 | A |
| G | 纈氨酸（起始） | 丙氨酸 | 谷氨酸 | 甘氨酸 | G |
結構通式
胺基酸結構通式 胺基酸是指含有氨基的羧酸。生物體內的各種蛋白質是由20種基本胺基酸構成的。除甘氨酸外均為L－α－胺基酸（其中脯氨酸是一種L－α－亞胺基酸），其結構通式如圖（R基為可變基團）：
除甘氨酸外，其它蛋白質胺基酸的α－碳原子均為不對稱碳原子（即與α－碳原子鍵合的四個取代基各不相同），因此胺基酸可以有立體異構體，即可以有不同的構型（D－型與L－型兩種構型）。
胺基酸的製備
合成
組成蛋白質的大部分胺基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族胺基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的胺基酸，動物有一部分胺基酸不能在體內合成（必需胺基酸）。必需胺基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需胺基酸的合成所需的酶約14種，而必需胺基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的胺基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，胺基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。
胺基酸的分類
20種蛋白質胺基酸在結構上的差別取決於側鏈基團R的不同。通常根據R基團的化學結構或性質將20種胺基酸進行分類
根據側鏈基團極性
1.非極性胺基酸（疏水胺基酸）8種
1.極性不帶電荷：7種
化學結構分類
1.脂肪族胺基酸：
丙、纈、亮、異亮、蛋、天冬、谷、賴、精、甘、絲、蘇、半胱、天冬醯胺、谷氨醯胺
2.芳香族胺基酸：苯丙氨酸、酪氨酸
3.雜環族胺基酸：組氨酸、色氨酸
4.雜環亞胺基酸：脯氨酸
營養學分類
1、 必需胺基酸（essential amino acid）： 指人體（或其它脊椎動物）不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些胺基酸稱為必需胺基酸。成人必需胺基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。共有8種其作用分別是：
賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退化；
色氨酸：促進胃液及胰液的產生；
苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；
蛋氨酸（甲硫氨酸）：參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；
蘇氨酸：有轉變某些胺基酸達到平衡的功能；
異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用於甲狀腺、性腺；
亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；
纈氨酸：作用於黃體、乳腺及卵巢。
2、 半必需胺基酸和條件必需胺基酸：
精氨酸：精氨酸與脫氧膽酸製成的複合製劑（明諾芬）是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。
組氨酸：可作為生化試劑和藥劑，還可用於治療心臟病，貧血，風濕性關節炎等的藥物。
人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸，但通常不能滿足正常的需要，因此，又被稱為半必需胺基酸或條件必需胺基酸，在幼兒生長期這兩種是必需胺基酸。人體對必需胺基酸的需要量隨著年齡的增加而下降，成人比嬰兒顯著下降。（近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需胺基酸）
3、非必需胺基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的胺基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等胺基酸。
縮寫符號
| 名稱 | 三字元號 | 單字元號 |
| 丙氨酸 | Ala | A |
| 精氨酸 | Arg | R |
| 天冬氨酸 | Asp | D |
| 半胱氨酸 | Cys | C |
| 谷氨醯胺 | Gln | Q |
| 谷氨酸 | Glu | E |
| 組氨酸 | His | H |
| 異亮氨酸 | Ile | I |
| 甘氨酸 | Gly | G |
| 天冬醯胺 | Asn | N |
| 亮氨酸 | Leu | L |
| 賴氨酸 | Lys | K |
| 甲硫氨酸 | Met | M |
| 苯丙氨酸 | Phe | F |
| 脯氨酸 | Pro | P |
| 絲氨酸 | Ser | S |
| 蘇氨酸 | Thr | T |
| 色氨酸 | Trp | W |
| 酪氨酸 | Tyr | Y |
| 纈氨酸 | Val | V |
基本反應檢測
1、茚三酮反應（ninhydrin reaction）
試劑 顏色 備註
茚三酮（弱酸環境加熱） 紫色（脯氨酸、羥脯氨酸為黃色） （檢驗α－氨基）
丙氨酸 2、坂口反應 （Sakaguchi reaction） α-萘酚+鹼性次溴酸鈉 紅色
（檢驗胍基 精氨酸有此反應）
3、米隆反應（又稱米倫氏反應）
HgNO+HNO熱 紅色 （檢驗酚基 酪氨酸有此反應，未加熱則為白色）
4、Folin-Ciocalteau反應（酚試劑反應）
磷鎢酸-磷鉗酸 藍色 （檢驗酚基 酪氨酸有此反應）
5、黃蛋白反應
濃硝酸煮沸 黃色 （檢驗苯環 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反應）
6、Hopkin-Cole反應（乙醛酸反應）
加入乙醛酸混合後徐徐加入濃硫酸 乙醛與濃硫酸接觸面處產生紫紅色環 （檢驗吲哚基 色氨酸有此反應）
7、Ehrlich反應
P-二甲氨基苯甲醛+濃鹽酸 藍色 （檢驗吲哚基 色氨酸有此反應）
8、硝普鹽試驗
Na(NO)Fe(CN)*2HO稀氨水 紅色 （檢驗巰基 半胱氨酸有此反應）
9、Sulliwan反應
1，2萘醌、4磺酸鈉+NaSO 紅色 （檢驗巰基 半胱氨酸有此反應）
10、Folin反應
1，2萘醌、4磺酸鈉在鹼性溶液 深紅色 （檢驗α－胺基酸）
肽鍵（peptide bond）:一個胺基酸的羧基與另一個胺基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的醯胺鍵。
肽（peptide）：兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連線形成的聚合物。是胺基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的胺基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下胺基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上胺基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的胺基酸已不是游離的胺基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的胺基酸均稱為胺基酸殘基（amino acid residue）。
多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，並用（H）表示，並以此開始對多肽分子中的胺基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，並用（OH）來表示。已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的胺基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫學關係密切的多肽，分別具有重要的生理功能或藥理作用。
多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處於還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種穀胱甘肽。
一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑑定，它們大 多具有重要的生理功能或藥理作用，又如一些“腦肽”與機體的學習記憶、睡眠、食慾和行為都有密切關係，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。
多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中胺基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由100個以上胺基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是胺基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。 8、環酮、其製備以及其在合成
胺基酸以及各種胺基酸組成的二肽和三肽的吸收與單糖相似，是主動轉運，且都是同Na轉運耦聯的。當肽進入腸黏膜上皮細胞後，立即被存在於細胞內的肽酶水解為胺基酸。因此，吸收入靜脈血中的幾乎全部是胺基酸。
胺基酸的作用
生理調節
要素的蛋白質，它在食物營養中的作用是顯而易見的，但它在人體內並不能直接被利用，而是通過變成胺基酸小分子後被利用的。即它在人體的胃腸道內並不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或胺基酸後，在小腸內被吸收，沿著肝門靜脈進入肝臟。一部分胺基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分胺基酸繼續隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。在正常情況下，胺基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中胺基酸含量相當恆定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質後，大量胺基酸被吸收，血中胺基酸水平暫時升高，經過6～7小時後，含量又恢復正常。說明體內胺基酸代謝處於動態平衡，以血液胺基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液胺基酸的重要調節器。因此，食物蛋白質經消化分解為胺基酸後被人體所吸收，抗體利用這些胺基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對胺基酸的需要。
當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時，攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等，稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和胺基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定範圍內，突然增減食入量時，機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質，超出機體調節能力，平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質，體內組織蛋白依然分解，持續出現負氮平衡，如不及時採取措施糾正，終將導致抗體死亡。
胺基酸分解代謝所產生的a－酮酸，隨著不同特性，循糖或脂的代謝途徑進行代謝。a－酮酸可再合成新的胺基酸，或轉變為糖或脂肪，或進入三羧循環氧化分解成CO和HO，並放出能量。
某些胺基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。
一碳單位具有一下兩個特點：1.不能在生物體內以游離形式存在； 2.必須以四氫葉酸為載體。 能生成一碳單位的胺基酸有：絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通過S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳單位），因此蛋氨酸也可生成一碳單位。一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料，是胺基酸和核苷酸聯繫的紐帶。
參與構成酶、激素、部分維生素。酶的化學本質是蛋白質（胺基酸分子構成），如澱粉酶、胃蛋白酶、膽鹼脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物，如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由胺基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起著十分重要的作用。
醫療作用
胺基酸在醫藥上主要用來製備複方胺基酸輸液，也用作治療藥物和用於合成多肽藥物。用作藥物的胺基酸有一百幾十種，其中包括構成蛋白質的胺基酸有20種和構成非蛋白質的胺基酸有100多種。
由多種胺基酸組成的複方製劑在現代靜脈營養輸液以及“要素飲食”療法中占有非常重要的地位，對維持危重病人的營養，搶救患者生命起積極作用，成為現代醫療中不可少的醫藥品種之一。
谷氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等胺基酸單獨作用治療一些疾病，主要用於治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用於提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外胺基酸衍生物在癌症治療上出現了希望。
物質基礎
正如恩格斯所說：“蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質存在的一種形式。”如果人體內缺少蛋白質，輕者體質下降，發育遲緩，抵抗力減弱，貧血乏力，重者形成水腫，甚至危及生命。一旦失去了蛋白質，生命也就不復存在，故有人稱蛋白質為“生命的載體”。可以說，它是生命的第一要素。
蛋白質的基本單位是胺基酸。如果人體缺乏任何一種必需胺基酸，就可導致生理功能異常，影響機體代謝的正常進行，最後導致疾病。即使缺乏某些非必需胺基酸，會產生機體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少，血糖升高。又如創傷後胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質。
食物
成人必需胺基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。
含有胺基酸的食物 胺基酸在食品中的作用不可忽視，有的是調味劑，有的是營養強化劑，有的可起增香作用等。
1．胺基酸的味
大多數胺基酸都有味感，在食品中起著酸、甜、苦、澀等味的作用。色氨酸無毒，甜度強，它及其衍生物是很有發展前途的甜味劑。還有一些水溶性小的胺基酸具有苦味，是食品加工中蛋白質水解的產物。
谷氨酸主要存在於植物蛋白中，可用小麥產麵筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鮮味兩種味，其中以酸味為主。當加鹼適當中和後生成谷氨酸鈉鹽；生成鹽以後．谷氨酸的酸味消失，鮮味增強。谷氨酸鈉是目前廣泛使用的鮮味劑——味素的主要成分。
2. 風味的前提物質之一
胺基酸與糖類物質發生羰氨反應是食品加工中重要的香氣和上色的重要原因，在反應過程中消耗了一部分胺基酸和糖，生成了風味物質。胺基酸也會加熱分解生成某些風味物質，或在細菌的分解下產生具有異味的物質，所以胺基酸是風味物質的前提物質，也是腐敗菌的營養物質。
蛋白質是一類大分子物質，可以在酸、鹼或蛋白酶的作用下水解為小分子物質：蛋白質徹底水解後，能得到其基本組成單位——胺基酸(amino acid)。存在於自然界中的胺基酸有300餘種，但是參與構成蛋白質的胺基酸通常有20種，並且它們均屬於L—α一胺基酸(甘氨酸除外)。這些胺基酸以不同的連線順序通過肽鍵連線起來構成蛋白質。
代謝途徑
胺基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：
主要在肝臟中進行：包括如下幾種過程：
氧化脫氨基：第一步，脫氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的HO有毒，在過氧化氫酶催化下，生成HO和O，解除對細胞的毒害。
非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基，兩個胺基酸互相發生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；⑥脫醯胺基作用。
轉氨基作用。轉氨作用是胺基酸脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分胺基酸都能參與轉氨基作用。α-胺基酸和α-酮酸之間發生氨基轉移作用，結果是原來的胺基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的胺基酸。
聯合脫氨基：單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體藉助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：1、以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。胺基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上，生成相應的α-酮酸和Glu，然後在L-Glu脫氨酶催化下，脫氨基生成α-酮戊二酸，並釋放出氨。2、通過嘌呤核苷酸循環的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。
生物體內大部分胺基酸可進行脫羧作用，生成相應的一級胺。胺基酸脫羧酶專一性很強，每一種胺基酸都有一種脫羧酶，輔酶都是磷酸吡哆醛。胺基酸脫羧反應廣泛存在於動、植物和微生物中，有些產物具有重要生理功能，如腦組織中L-Glu脫羧生成r-氨基丁酸，是重要的神經遞質。His脫羧生成組胺（又稱組織胺），有降低血壓的作用。Tyr脫羧生成酪胺，有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒，體內有胺氧化酶，能將胺氧化為醛和氨。
因此，胺基酸在人體中的存在，不僅提供了合成蛋白質的重要原料，而且對於促進生長，進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種，人體的正常生命代謝就會受到障礙，甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。
