胺基酸定義
胺基酸（aminoacids）：含有氨基和羧基的一類有機化合物的通稱。生物功能大分子蛋白質的基本組成單位，是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
胺基酸的結構通式：構成蛋白質的胺基酸都是一類含有羧基並在與羧基相連的碳原子下連有氨基的有機化合物，目前自然界中尚未發現蛋白質中有氨基和羧基不連在同一個碳原子上的胺基酸。
末端胺基酸胺基酸分類
天然的胺基酸現已經發現的有300多種，其中人體所需的胺基酸約有22種，分非必需胺基酸和必需胺基酸（人體無法自身合成）。另有酸性、鹼性、中性、雜環分類，是根據其化學性質分類的。
1、必需胺基酸（essentialaminoacid）：指人體（或其它脊椎動物）不能合成或合成速度遠不適應機體的需
末端胺基酸①賴氨酸（Lysine）：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退化；
②色氨酸（Tryptophane）：促進胃液及胰液的產生；
③苯丙氨酸（Phenylalanine）：參與消除腎及膀胱功能的損耗；
④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；
⑤蘇氨酸（Threonine）：有轉變某些胺基酸達到平衡的功能；
⑥異亮氨酸（Isoleucine）：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用於甲狀腺、性腺；
⑦亮氨酸（Leucine）：作用平衡異亮氨酸；
⑧纈氨酸（Viline）：作用於黃體、乳腺及卵巢。
其理化特性大致有：
1）都是無色結晶。熔點約在230°C以上，大多沒有確切的熔點，熔融時分解並放出CO2；都能溶於強酸和強鹼溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲狀腺素外，均溶於水；除脯氨酸和羥脯氨酸外，均難溶於乙醇和乙醚。
2）有鹼性[二元氨基一元羧酸，例如賴氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamicacid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三種類型。大多數胺基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。
3)由於有不對稱的碳原子，呈鏇光性。同時由於空間的排列位置不同，又有兩種構型：D型和L型，組成蛋白質的胺基酸，都屬L型。由於以前胺基酸來源於蛋白質水解（現在大多為人工合成），而蛋白質水解所得的胺基酸均為α-胺基酸，所以在生化研究方面胺基酸通常指α-胺基酸。至於β、γ、δ……ω等的胺基酸在生化研究中用途較小，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。胺基酸及其衍生物品種很多，大多性質穩定，要避光、乾燥貯存。
2、非必需胺基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的胺基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等胺基酸。
胺基酸單字母簡寫和性質列表：
縮寫全名中文譯名支鏈分子量等電點解離常數（羧基）解離常數（胺基）PKR(R)
GGlyGlycine甘氨酸親水性75.076.062.359.78
AAlaAlanine丙氨酸疏水性89.096.112.359.87
VValValine纈氨酸疏水性117.156.002.399.74
LLeuLeucine亮氨酸疏水性131.176.012.339.74
IIleIsoleucine異亮氨酸疏水性131.176.052.329.76
FPhePhenylalanine苯丙氨酸疏水性165.195.492.209.31
WTrpTryptophan色氨酸疏水性204.235.892.469.41
YTyrTyrosine酪氨酸親水性181.195.642.209.2110.46
DAspAsparticacid天冬氨酸酸性133.102.851.999.903.90
HHisHistidine組氨酸鹼性155.167.601.809.336.04
NAsnAsparagine天冬醯胺親水性132.125.412.148.72
EGluGlutamicacid谷氨酸酸性147.133.152.109.474.07
KLysLysine賴氨酸鹼性146.199.602.169.0610.54
QGlnGlutamine谷氨醯胺親水性146.155.652.179.13
MMetMethionine甲硫氨酸疏水性149.215.742.139.28
RArgArginine精氨酸鹼性174.2010.761.828.9912.48
SSerSerine絲氨酸親水性105.095.682.199.21
TThrThreonine蘇氨酸親水性119.125.602.099.10
CCysCysteine半胱氨酸親水性121.165.051.9210.708.37
PProProline脯氨酸疏水性115.136.301.9510.64
胺基酸檢測
1、茚三酮反應（ninhydrinreaction）
試劑顏色備註
茚三酮（弱酸環境加熱）藍色（脯氨酸、羥脯氨酸為黃色）（檢驗α－氨基）
2、坂口反應（Sakaguchireaction）
α-萘酚+鹼性次溴酸鈉紅色（檢驗胍基精氨酸有此反應）
3、米隆反應HgNO3+HNO3+熱紅色（檢驗酚基酪氨酸有此反應）
4、Folin-Ciocalteau反應
磷鎢酸-磷鉗酸藍色（檢驗酚基酪氨酸有此反應）
5、黃蛋白反應
濃硝酸煮沸黃色（檢驗苯環酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反應）
6、Hopkin-Cole反應（乙醛酸反應）
乙醛酸+濃硫酸乙醛與濃硫酸接觸面處產生紫紅色環（檢驗吲哚基色氨酸有此反應）
7、Ehrlich反應
P-二甲氨基苯甲醛+濃鹽酸藍色（檢驗吲哚基色氨酸有此反應）
8、硝普鹽試驗
Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水紅色（檢驗巰基半胱氨酸有此反應）
9、Sulliwan反應
1，2萘醌、4磺酸鈉+Na2SO3紅色（檢驗巰基半胱氨酸有此反應）
10、Folin反應
1，2萘醌、4磺酸鈉在鹼性溶液深紅色（檢驗α－胺基酸）
肽鍵（peptidebond）:一個胺基酸的羧基與另一個胺基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的醯胺鍵。
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連線形成的聚合物。是胺基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的胺基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下胺基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上胺基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的胺基酸已不是游離的胺基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的胺基酸均稱為胺基酸殘基（aminoacidresidue）。
多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，並用（H）表示，並以此開始對多肽分子中的胺基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，並用（OH）來表示。目前已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的胺基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫學關係密切的多肽，分別具有重要的生理功能或藥理作用。
多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處於還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種穀胱甘肽。
近年來一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑑定，它們大多具有重要的生理功能或藥理作用，又如一些“腦肽”與機體的學習記憶、睡眠、食慾和行為都有密切關係，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。
多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中胺基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由100個以上胺基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，現在還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是胺基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。
胺基酸製備專利集
1、胺基酸納米硒及其製備方法
2、含有活性藥物、主鏈中具有胺基酸的聚酯及其製備方法
3、複合胺基酸膠囊及其製備方法
4、利用離交樹脂由D－N－氨甲醯胺基酸水解製備D－胺基酸的方法
5、一種D-胺基酸氧化酶的製備方法
6、利用洋蔥伯克霍氏德氏菌JS-02製備系列D-a-胺基酸的方法
7、3－羥基－3－甲基丁酸（HMB）胺基酸鹽製備方法
8、環酮、其製備以及其在合成胺基酸中的套用
9、一種胺基酸人體毛髮營養食品或藥品添加劑及其製備方法
10、胺基酸葉面肥的製備方法
11、胺基酸－麥飯石複合微量元素肥的製備方法
12、酶製備富集對映體的β-胺基酸的方法
13、酶製備富集對映體的β-胺基酸的方法
14、芳香性胺基酸衍生物，其製備方法及其醫藥用途
15、L－胺基酸醯－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其製備方法
16、穩定的胺基酸固體劑型和它們的製備方法
17、新的胺基酸衍生物,其製備方法及含該化合物的藥物組合物
18、由胺基酸與羧酸酐反應水法製備醯氨基羧酸的方法
19、胺基酸鋅的製備方法及其套用
20、氮－氨甲醯基胺基酸熱水解製備光學活性胺基酸的方法
目前認為，胺基酸以及各種胺基酸組成的二肽和三肽的吸收與單糖相似，是主動轉運，且都是同Na+轉運耦聯的。當肽進入腸黏膜上皮細胞後，立即被存在於細胞內的肽酶水解為胺基酸。因此，吸收入靜脈血中的幾乎全部是胺基酸。
胺基酸作用
胺基酸是構成生物體蛋白質並同生命活動有關的最基本的物質，是在生物體內構成蛋白質分子的基本單位，與生物的生命活動有著密切的關係。它在抗體內具有特殊的生理功能，是生物體內不可缺少的營養成分之一。
一、構成人體的基本物質，是生命的物質基礎
1．構成人體的最基本物質之一
構成人體的最基本的物質，有蛋白質、脂類、碳水化合物、無機鹽、維生素、水和食物纖維等。
作為構成蛋白質分子的基本單位的胺基酸，無疑是構成人體內最基本物質之一。
構成人體的胺基酸有20多種，它們是：色氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、賴氨酸、組氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、絲氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天門冬氨酸、脯氨酸、羥脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、烏氨酸等。這些胺基酸存在於自然界中，在植物體內都能合成，而人體不能全部合成。其中8種是人體不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需胺基酸”。這8種必需胺基酸是：色氨酸、蘇氨酸、蛋氨酸、纈氨酸、賴氨酸、亮氨酸、異亮氨酸和苯丙氨酸。其他則是“非必需胺基酸”。組氨酸能在人體內合成，但其合成速度不能滿足身體需要，有人也把它列為“必需胺基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、絲氨酸和甘氨酸長期缺乏可能引起生理功能障礙，而列為“半必需胺基酸”，因為它們在體內雖能合成，但其合成原料是必需胺基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需胺基酸的作用，上述把胺基酸分為“必需胺基酸”、“半必需胺基酸”和“非必需胺基酸”3類，是按其營養功能來劃分的；如按其在體內代謝途徑可分為“成酮胺基酸”和“成糖胺基酸”；按其化學性質又可分為中性胺基酸、酸性胺基酸和鹼性胺基酸，大多數胺基酸屬於中性。
2．生命代謝的物質基礎
生命的產生、存在和消亡，無一不與蛋白質有關，正如恩格斯所說：“蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質存在的一種形式。”如果人體內缺少蛋白質，輕者體質下降，發育遲緩，抵抗力減弱，貧血乏力，重者形成水腫，甚至危及生命。一旦失去了蛋白質，生命也就不復存在，故有人稱蛋白質為“生命的載體”。可以說，它是生命的第一要素。
蛋白質的基本單位是胺基酸。如果人體缺乏任何一種必需胺基酸，就可導致生理功能異常，影響抗體代謝的正常進行，最後導致疾病。同樣，如果人體內缺乏某些非必需胺基酸，會產生抗體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少，血糖升高。又如創傷後胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質。總之，胺基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用：①合成組織蛋白質；②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質；③轉變為碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，產生能量。因此，胺基酸在人體中的存在，不僅提供了合成蛋白質的重要原料，而且對於促進生長，進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種，人體的正常生命代謝就會受到障礙，甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。由此可見，胺基酸在人體生命活動中顯得多么需要。
二、在食物營養中的地位和作用
人類為了生存必需攝取食物，以維持抗體正常的生理、生化、免疫機能，以及生長發育、新陳代謝等生命活動，食物在體內經過消化、吸收、代謝，促進抗體生長發育、益智健體、抗衰防病、延年益壽的綜合過程稱為營養。食物中的有效成分稱為營養素。
作為構成人體的最基本的物質的蛋白質、脂類、碳水化合物、無機鹽（即礦物質，含常量元素和微量元素）、維生素、水和食物纖維，也是人體所需要的營養素。它們在機體內具有各自獨特的營養功能，但在代謝過程中又密切聯繫，共同參加、推動和調節生命活動。機體通過食物與外界聯繫，保持內在環境的相對恆定，並完成內外環境的統一與平衡。
胺基酸在這些營養素中起什麼作用呢？
1．蛋白質在機體內的消化和吸收是通過胺基酸來完成的
作為機體內第一營養要素的蛋白質，它在食物營養中的作用是顯而易見的，但它在人體內並不能直接被利用，而是通過變成胺基酸小分子後被利用的。即它在人體的胃腸道內並不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或胺基酸後，在小腸內被吸收，沿著肝門靜脈進入肝臟。一部分胺基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分胺基酸繼續隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。在正常情況下，胺基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中胺基酸含量相當恆定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。飽餐蛋白質後，大量胺基酸被吸收，血中胺基酸水平暫時升高，經過6～7小時後，含量又恢復正常。說明體內胺基酸代謝處於動態平衡，以血液胺基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液胺基酸的重要調節器。因此，食物蛋白質經消化分解為胺基酸後被人體所吸收，抗體利用這些胺基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對胺基酸的需要。
2．起氮平衡作用
當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時，攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等，稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和胺基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定範圍內，突然增減食入量時，機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質，超出機體調節能力，平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質，體內組織蛋白依然分解，持續出現負氮平衡，如不及時採取措施糾正，終將導致抗體死亡。
3．轉變為糖或脂肪
胺基酸分解代謝所產生的a－酮酸，隨著不同特性，循糖或脂的代謝途徑進行代謝。a－酮酸可再合成新的胺基酸，或轉變為糖或脂肪，或進入三羧循環氧化分解成CO2和H2O，並放出能量。
4.產生一碳單位
某些胺基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亞氨甲基等。
一碳單位具有一下兩個特點：１.不能在生物體內以游離形式存在；
２.必須以四氫葉酸為載體。
能生成一碳單位的胺基酸有：絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通過S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳單位），因此蛋氨酸也可生成一碳單位。
一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料，是胺基酸和核苷酸聯繫的紐帶。
5．參與構成酶、激素、部分維生素
酶的化學本質是蛋白質（胺基酸分子構成），如澱粉酶、胃蛋白酶、膽鹼脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物，如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由胺基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起著十分重要的作用。
6．人體必需胺基酸的需要量
成人必需胺基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。
三、在醫療中的套用
胺基酸在醫藥上主要用來製備複方胺基酸輸液，也用作治療藥物和用於合成多肽藥物。目前用作藥物的胺基酸有一百幾十種，其中包括構成蛋白質的胺基酸有20種和構成非蛋白質的胺基酸有100多種。
由多種胺基酸組成的複方製劑在現代靜脈營養輸液以及“要素飲食”療法中占有非常重要的地位，對維持危重病人的營養，搶救患者生命起積極作用，成為現代醫療中不可少的醫藥品種之一。
谷氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等胺基酸單獨作用治療一些疾病，主要用於治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用於提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外胺基酸衍生物在癌症治療上出現了希望。
四、與衰老的關係
老年人如果體內缺乏蛋白質分解較多而合成減慢。因此一般來說，老年人比青壯年需要蛋白質數量多，而且對蛋氨酸、賴氨酸的需求量也高於青壯年。60歲以上老人每天應攝入70克左右的蛋白質，而且要求蛋白質所含必需胺基酸種類齊全且配比適當的，這樣優質蛋白，延年益壽.
五含有胺基酸的食物
胺基酸含量比較豐富的食物有魚類,像墨魚、章魚、鱔魚、泥鰍、海參、墨魚、蠶蛹、雞肉、凍豆腐、紫菜、等。另外,像豆類,豆類食品，花生、杏仁或香蕉含的胺基酸就比較多
牛肉、雞蛋、黃豆、銀耳和新鮮果蔬
動物內臟、瘦肉、魚類、乳類、山藥、藕等
*玉米種嚴重缺乏賴氨酸
蛋白質的功能：1結構和支持作用，無論是細胞膜，細胞核，還是細胞質，蛋白質都作為主要成分參與這些結構的構成。
2催化作用：生物體內的各種化學反應，幾乎都需要催化劑的催化作用才能進行，而這些催化劑就是酶。目前已發現的酶類，其化學本質上都是蛋白質。
3：調節作用：生物體內有些激素如胰島素，生長素等也是蛋白質。這些激素的相互作用調節著生物體的生長.發育.和新陳代謝的正常進行。
4：運輸作用：細胞膜上有些蛋白質專門負責某些物質的跨膜運輸；血液中有許多蛋白質具有運輸功能，如紅細胞中的血紅蛋白可以運輸二氧化碳和氧。
5：防禦作用：高等動物機體免疫系統中的抗體能夠體育外來有害物質的侵襲，這些抗體既免疫球蛋白
6：運動功能：肌肉的收縮時蛋白質相互滑動的結果；細胞分裂和細胞的各種運動都與蛋白質有關
胺基酸合成
胺基酸合成aminoacidsynthesis
組成蛋白質的大部分胺基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族胺基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的胺基酸，動物有一部分胺基酸不能在體內合成（必需胺基酸）。必需胺基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需胺基酸的合成所需的酶約14種，而必需胺基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的胺基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，胺基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。
胺基酸（aminoacid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。胺基酸的結構通式
是生物功能大分子蛋白質的基本組成單位。
胺基酸的分類
必需胺基酸（essentialaminoacid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的胺基酸。
非必需胺基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的胺基酸。
另有酸性、鹼性、中性、雜環分類，是根據其化學性質分類的。
檢測：
茚三酮反應（ninhydrinreaction）：在加熱條件下，胺基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
蛋白質：
肽鍵（peptidebond）:一個胺基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連線形成的聚合物。
是胺基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的胺基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下胺基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上胺基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的胺基酸已不是游離的胺基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的胺基酸均稱為胺基酸殘基（aminoacidresidue）。
多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，並用（H）表示，並以此開始對多肽分子中的胺基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，並用（OH）來表示。目前已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的胺基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫學關係密切的多肽，分別具有重要的生理功能或藥理作用。
多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處於還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種穀胱甘肽。
近年來一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑑定，它們大多具有重要的生理功能或藥理作用，又如一些“腦肽”與機體的學習記憶、睡眠、食慾和行為都有密切關係，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。
多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中胺基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由100個以上胺基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，現在還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是胺基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。
蛋白質一級結構（primarystructure）：指蛋白質中共價連線的胺基酸殘基的排列順序。
胺基酸是指一類含有羧基並在與羧基相連的碳原子下連有氨基的有機化合物。是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。
人體所需的胺基酸約有22種，分非必需胺基酸和必需胺基酸（須從食物中供給）。
必需胺基酸指人體不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些胺基酸稱為必需胺基酸。共有10種其作用分別是：
（一）賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退還；
（二）色氨酸：促進胃液及胰液的產生；
（三）苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；
（四）蛋氨酸；參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；
（五）蘇氨酸：有轉變某些胺基酸達到平衡的功能；
（六）異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用於（1）甲狀腺（2）性腺；
（七）亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；
（八）纈氨酸：作用於黃體、乳腺及卵巢。
（九）組氨酸：作用於代謝的調節；
（十）精氨酸：促進傷口癒合，精子蛋白成分。
其理化特性大致有：
1）都是無色結晶。熔點約在230。C以上，大多沒有確切的熔點，熔融時分解並放出CO2；都能溶於強酸和強鹼溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲狀腺素外，均溶於水；除脯氨酸和羥脯氨酸外，均難溶於乙醇和乙醚。
2）有鹼性[二元氨基一元羧酸，例如賴氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamicacid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三種類型。大多數胺基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。
3)由於有不對稱的碳原子，呈鏇光性。同時由於空間的排列位置不同，又有兩種構型：D型和L型，組成蛋白質的胺基酸，都屬L型。由於以前胺基酸來源於蛋白質水解（現在大多為人工合成），而蛋白質水解所得的胺基酸均為α-胺基酸，所以在生化研究方面胺基酸通常指α-胺基酸。至於β、γ、δ……ω等的胺基酸在生化研究中用途較小，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。胺基酸及其衍生物品種很多，大多性質穩定，要避光、乾燥貯存。
◇必需胺基酸（essentialaminoacids）
指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的胺基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等胺基酸。
◇非必需胺基酸（nonessentialaminoacids）
指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的胺基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等胺基酸。
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分子中同時含有氨基和羧基的有機化合物，是組成蛋白質的基本單位。
