概述
米氏常數（Michaelis constant,）（Km）
Km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。
米氏常數意義
米氏常數圖示以及公式推導。 它可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然。 它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟：代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程，前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物，例如，EMP途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步，Km值最大的那一步反應就是，該酶也叫這條途徑的關鍵酶。 它可以用來判斷酶的最適底物，某些酶可以催化幾種不同的生化反應，叫多功能酶，其中Km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。 Km是一種酶的特徵常數，只與酶的種類有關而與酶的濃度無關，與底物的濃度也無關，這一點與Vm是不同的，因此，我們可以通過Km值來鑑別酶的種類。但是它會隨著反應條件（T、PH）的改變而改變。非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小
Km的意義及套用
（1）、活性中心被底物占據一半時的底物濃度。當V=1/2Vmax時，Km=[S]。
（2）、Km是特徵常數，一般只與酶的性質、底物種類及反應條件有關，與酶的濃度無關。
（3）、Km可近似表示表示酶與底物的親和力
Km=(K2+K3)/K1=Ks+K3/K1
當K1、K2>>K3時，Km近似等於Ks，因此，1/Km可近似表示酶與底物的親和力大小
（4）、Km與天然底物
Km最小或最高Vm/Km比值的底物稱之為該酶的最適底物或天然底物。
（5）、已知Km，可根據[S]推算V，或由V推算[S]
（6）、了解酶的Km及[S]推知是否受[S]調節
（7）、用於鑑別原級同工酶、次級同工酶。
（8）、測定不同抑制劑對某個酶的Km值的影響判斷抑制類型（非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變。）
（9）、催化可逆反應的酶：測定Km和[S]推測催化反應的方向及程度。
酶相關名詞
酶 | 酶動力學 | 催化常數 | 酵素梅 | 競爭性抑制 | 非特異性抑制劑 | 酶多重性 | 多酶體系 | 開特 | 全酶 | 米氏常數 | 酶催化機制 | 催化部位 | 非競爭性抑制 | 抑制結構域 | 酶多態性 | 多酶複合物 | 活化能 | 米氏方程 | 鎖鑰學說 | 催化亞基 | 反競爭性抑制 | 協同催化 | 酶解作用 | 活性部位 | 同工酶 | 米氏動力學 | 誘導契合學說 | 不可逆抑制 | 非特異性抑制 | 協作抑制 |酶複合物| 酶活性 | 最適pH | 酶原 | 雙倒數作圖法 | 催化活性 | 可逆抑制 | 競爭性抑制劑 | 反饋抑制 | 酶系 | 酶單位 | 最適溫度
