非競爭性抑制

非競爭性抑制

非競爭性抑制(noncompetitive inhibition)是可逆性抑制的一種,抑制劑以非共價鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制,且可採用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復的抑制作用就是可逆抑制作用。抑制劑既可以與游離酶結合,也可以與ES複合物結合,使酶的催化活性降低,稱為非競爭性抑制。

基本信息

概述

非競爭性抑制是抑制劑在酶的活性部位以外的部位與酶結合,不對底物與酶的結合產生競爭的一種酶促反應抑制作用。

抑制劑不僅與游離酶結合,也可以與-底物複合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使得Vmax變小,但Km不變。

競爭性抑制作用:抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合,從而干擾了酶與底物的結合,使酶的催化活性降低的作用。

特點

非競爭性抑制非競爭性抑制
非競爭性抑制的特點:

非競爭性抑制劑的化學結構不一定與底物的分子結構類似;

⑵底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合;

⑶抑制劑對酶與底物的結合無影響,故底物濃度的改變對抑制程度無影響;

動力學參數:Km值不變,Vm值降低。

作用

抑制劑不能與游離酶結合,但可與ES複合物結合併阻止產物生成,使酶的催化活性降低
特點為:a.抑制劑與底物可同時與的不同部位結合;b.必須有底物存在,抑制劑才能對酶產生抑制作用;c.動力學參數。

影響

競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響
A.Km上升,Vmax不變
B.Km不變,Vmax上升
C.Km下降,Vmax不變
D.Km下降,Vmax下降
E.Km上升,Vmax下降
應該選A。
Vmax的變化可以由米氏方程推算出來
米氏方程式V=Vmax[S/Km+[S]
a.米氏常數Km值等於酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。
b.Km值愈小,酶與底物的親和力愈大。
c.Km值是酶的特徵性常數之一,只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環境如溫度PH離子強度有關,與酶的濃度無關。
d.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度,與酶濃度呈正比。
a.競爭性抑制劑:與底物競爭酶的活性中心,從而阻礙酶與底物結合形成中間產物。如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用;磺胺類藥物由於化學結構與對氨基苯甲酸相似,是二氫葉酸合成酶的競爭抑制劑,抑制二氫葉酸的合成;許多抗代謝的抗癌藥物,如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-FU)、6-巰基嘌呤(6-MP)等,幾乎都是酶的競爭性抑制劑,分別抑制四氫葉酸、脫氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。
Vmax不變,Km值增大
b.非競爭性抑制劑:與酶活性中心外的必需基團結合,不影響酶與底物的結合,酶和底物的結合也不影響與抑制劑的結合。
Vmax降低,Km值不變
c.反競爭性抑制劑:僅與酶和底物形成的中間產物結合,使中間產物的量下降。
Vmax、Km均降低

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