蛋白激酶A

　蛋白激酶A(proteinkinaseA，PKA)
又稱依賴於cAMP的蛋白激酶A(cyclic-AMPdependentproteinkinaseA)，是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。
PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體,其中兩個是調節亞基(regulatorysubunit,簡稱R亞基)，另兩個是催化亞基(catalyticsubunit,簡稱C亞基)。R亞基的相對分子質量為49～55kDa,C亞基的相對分子質量為40kDa,總相對分子質量約為180kDa；全酶沒有活性。在大多數哺乳類細胞中,至少有兩類蛋白激酶A,一類存在於胞質溶膠,另一類結合在質膜、核膜和微管上。
激酶是激發底物磷酸化的酶,所以蛋白激酶A的功能是將ATP上的磷酸基團轉移到特定蛋白質的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進行磷酸化,被蛋白激酶磷酸化了的蛋白質可以調節靶蛋白的活性。
一般認為,真核細胞內幾乎所有的cAMP的作用都是通過活化PKA,從而使其底物蛋白發生磷酸化而實現的。
蛋白激酶A（ProteinKinaseA，PKA）：由兩個催化亞基和兩個調節亞基組成（圖8-15），在沒有cAMP時，以鈍化複合體形式存在。cAMP與調節亞基結合，改變調節亞基構象，使調節亞基和催化亞基解離，釋放出催化亞基。活化的蛋白激酶A催化亞基可使細胞內某些蛋白的絲氨酸或蘇氨酸殘基磷酸化，於是改變這些蛋白的活性，進一步影響到相關基因的表達。