修正後理論
米海利斯-曼恬理論
米海利斯-曼恬理論
米海利斯-曼恬理論後來由布里格斯（G．E．Briggs）和霍爾丹（J．B．S．Halda-ne）加以修正。它的主要內容是酶E和底物S之間生成中間複合物ES（酶底物複合物enzyme-substra-te complex），假定由於它的分解發生反應而得到產物P，推導出酶反應速度與底物濃度的關係。今對各反應階段如果符合質量作用定律（k+1，k-1，k+2分別是速度常數），在濃度為〔S〕時，則可得到關於將v/V對1n〔S〕作圖，則可得到可v/V=1/2處為折點的s形曲線，在Km值遠為低的底物濃度範圍內反應速度和底物濃度成正比。隨著底物濃度增大反應速度增加的比例變少，終於在〔S〕>>Km時達到恆定的最大速度V。這時酶或酶反應系統就底物來說被飽和了。
適用範圍
林威沃（H．Lineweaver）和貝爾克（D．Burk）（1934）提出，上式的變式把1/v對1/〔S〕作圖得到直線，用此方法由實驗值求V和Km是方便的（Lineweaver-Burk作圖）。Km稱為米海利斯常數，它的大小和濃度相同，一般用M表示，它的值和酶反應速度成為v=（1/2）V那樣的半速底物濃度（半飽和底物濃度）在數值上是一致的。Km值越小（大），則此酶反應越被低濃度（高濃度）的底物所飽和。這可以說是酶對其底物具有強或弱的結合的親和力。按照來海利斯等原來的說法，假定上式中k-1>>k+2，則Km=k-1/k+1，即Km被解釋為表示ES複合物的解離常數Ka，這在酶化學的許多文獻中有這樣的情形是不少的。米海利斯的模式除了說明原來的對象是酶反應之外，也為一般記述、整理生物現象的一種形式，具有極廣闊的適用範圍。
